Soovitatav, 2024

Toimetaja Valik

Hemoglobiini ja müoglobiini erinevus

Hemvalkudega siduva hapniku molekuli võime on see, mis muudab mõlemad molekulid erinevaks. Hemoglobiini nimetatakse tetrameerseks hemoproteiiniks, samas kui müoglobiini nimetatakse monomeerseks valguks. Hemoglobiini leidub süstemaatiliselt kogu kehas, samal ajal kui müoglobiini leidub ainult lihaskudedes.

Hemoglobiin on valmistatud valgu- ja proteesigrupist ning on hästi tuntud hapnikupigmendi kandmiseks. See on elu säilitamiseks kõige olulisem osa, kuna see toimib hapniku ja süsinikdioksiidi transportimisel kogu kehas.

Müoglobiin toimib ainult lihasrakkudele, saades hapnikku RBC-st ja kandes seda edasi lihaste rakkude mitokondriaalsesse organelli. Seejärel kasutatakse seda hapnikku rakkude hingamiseks energia saamiseks. Selles artiklis käsitleme tähelepanuväärseid punkte, mis eristavad hemoglobiini ja müoglobiini.

Võrdlusdiagramm

Võrdluse alusHemoglobiinMüoglobiin
Kettide arvHemoglobiinis on 4 erinevat tüüpi ahelat - alfa- ja beeta-, delta-, gamma- või epsilon (sõltuvalt hemoglobiini tüübist).See sisaldab üksikuid polüpeptiidahelaid.
Konstruktsiooni tüüpTetrameer.Monomeer.
SeobSeob CO2, CO, NO, O2 ja H +.Seostub O2-ga tihedalt ja kindlalt.
Nende kohalolekSüsteemselt kogu kehas.Lihasrakkudes.
Kõvera tüübidSigmoidi sidumiskõver.Hüperboolne kõver.
Tuntud ka kuiHb.
Mb.
RollHemoglobiin transporditakse koos verega kogu keha ja kannab hapnikku.Müoglobiin tarnib hapnikku ainult lihastele, millest on abi hapniku nälga jäämise ajal.
Kontsentratsioon veresKõrge RBC.Madal.

Hemoglobiini määratlus

Hemoglobiin on punastes verelibledes leiduvad heemvalgu molekulid, mis kannavad kopsudest hapniku keha koesse ja viivad kudedest süsinikdioksiidi tagasi kopsudesse.

Hemoglobiinil on vähem afiinsust hapniku sidumisel ja selle kontsentratsioon on suurem RBC-s (punased verelibled). Nii et kui hapnik seob hemoglobiini esimest alaühikut, muutub see valgu kvaternaarseks struktuuriks ja muudab seeläbi teiste molekulide seondumise lihtsamaks.

Kehas peaks olema normaalne Hb tase, mis võib varieeruda sõltuvalt inimese vanusest ja soost. Aneemia on seisund, mille korral vere Hb- või punaste vereliblede tase langeb.

Hemoglobiini struktuur

Hemoglobiin sisaldab heemrühma, mis on valk ja mida hoitakse mittekovalentselt . Erinevus seisneb globiini osas, milles on erinevatel loomadel aminohapete erinev paigutus.

' Heme ' on keskne raud, mis on ühendatud nelja pürroolirõngaga. Raud on raud (III) iooni kujul, samas kui pürrooli rõngad on kinnitatud metüleensildadega.

Globiin - valguosa, on heterodimeeri (alfa-beeta) dimeer, mis tähendab, et on ühendatud neli valgu molekuli, milles kaks alfa-globuliini ja teised kaks võivad sisaldada beeta-, delta-, gamma- või epsilon-globuliini ahelaid, mis sõltub hemoglobiini tüüp. See globuliini ahel sisaldab “porfüriini” ühendit, mis sisaldab rauda.

Hemoglobiin (inimesed) koosneb kahest alfa- ja kahest beeta-alaühikust, kus igal alfa-alaühikul on 144 jääki ja beeta-alaühikul on 146 jääki. See aitab hapniku transportimisel kogu kehas.

Hemoglobiini tähtsus

  • See annab verele värvi.
  • Hemoglobiin toimib nii hapniku kui ka süsinikdioksiidi kandjana.
  • See mängib rolli erütrotsüütide metabolismis.
  • Need toimivad füsioloogiliselt aktiivsete kataboliitidena.
  • Aitab säilitada pH taset.

Hemoglobiini tüübid

  • Hemoglobiin A1 (Hb-A1).
  • Hemoglobiin A2 (Hb-A2).
  • Hemoglobiin A3 (Hb-A3).
  • Embrüonaalne hemoglobiin.
  • Glükosüülitud hemoglobiin.
  • Loote hemoglobiin (Hb-A1).

Müoglobiini määratlus

Müoglobiin on teatud tüüpi hemevalgud, mis toimivad rakusisese hapniku säilitamiskohana. Hapnikuvaeguse ajal vabaneb seotud hapnik, mida nimetatakse oksümoglobiiniks, seotud kujul ja kasutatakse seda muudel ainevahetuse eesmärkidel.

Kuna müoglobiinil on vees kergesti lahustuv tertsiaarne struktuur, milles molekulide pinnale avatud märgid on hüdrofiilsed, samas kui molekuli sisemusse pakendatud molekulid on oma olemuselt hüdrofoobsed. Nagu juba arutatud, on tegemist monomeerse valgu molekulmassiga 16 700, mis on neljandik hemoglobiini omast.

Müoglobiini struktuur

See koosneb mitte-spiraalsetest piirkondadest A-st kuni H-ni, mis on paremakäelised alfa-heelikad, ja arvult 8. Kuigi müoglobiini struktuur sarnaneb hemoglobiini struktuuriga.

Müoglobiinis on ka hemi sisaldav valk, mis sisaldab rauda ja annab valkudele punase ja pruuni värvi. See eksisteerib aminohapete lineaarse ahelaga valgu sekundaarstruktuuris . See sisaldab ühte alfa-heelikate subühikut ja beetalehti ning vesiniksideme olemasolu tähistas selle stabiliseerumist.

Müoglobiin aitab hapniku transportimisel ja säilitamisel lihasrakkudes, mis aitab lihaste töötamisel energiat pakkuda. Hapniku sidumine toimub tihedamalt müoglobiiniga, kuna venoosne veri ühendab kindlamini kui hemoglobiin.

Müoglobiini leidub enamasti lihastes, mis on organismidele kasulik hapnikuvaeguse ajal. Vaalad ja hülged sisaldavad suures koguses müoglobiini. Hapniku tarnimise efektiivsus on madalam, võrreldes hemoglobiiniga.

Müoglobiini tähtsus

  • Müoglobiinil on tugev afiinsus hapniku sidumiseks, mis võimaldab tal seda lihastes tõhusalt säilitada.
  • See aitab kehal hapniku näljases olukorras, eriti anaeroobses olukorras.
  • Viige hapnik lihaste rakkudesse.
  • Samuti abi kehatemperatuuri reguleerimisel.

Hemoglobiini ja müoglobiini peamised erinevused

Nagu ülalpool arutatud, on mõlemal molekulil hapniku sidumise võime, järgides peamisi erinevusi.

  1. Hemoglobiinil on neli erinevat tüüpi ahelat - alfa-, beeta-, gamma- või epsilon (sõltuvalt hemoglobiini tüübist) ja see moodustab tetrameeri struktuuri, samal ajal kui müoglobiin sisaldab ühte polüpeptiidahelat, nn monomeeri, ehkki mõlemas keskne ioon on hapnikuna seostuv raud ja ligand.
  2. Hemoglobiin seondub O2, CO2, CO, NO, BPH ja H + -ga, samas kui müoglobiin seondub ainult O2-ga.
  3. See tarnib kogu kehas hemoglobiini koos verega, samal ajal kui müoglobiin tarnib hapnikku ainult lihastele .
  4. Hemoglobiini, mida tuntakse ka kui Hb, on RBC-des rohkem kui müoglobiini, mida tuntakse ka kui Mb .
  5. Hemoglobiini transporditakse koos verega kõigisse kehaosadesse, see aitab ka hapniku transportimisel; Müoglobiin pakub lihastele hapnikku ainult sellest, mis on abiks, kui verega on vaja palju hapnikku.

Sarnasused

Mõlemad sisaldavad keskmetallina rauda sisaldavat valku.
Mõlemad on globaalsed valgud.
Mõlemal on ligand hapnikuna (O2).

Järeldus

Seega võime öelda, et hemoglobiin ja müoglobiin on võrdselt ja füsioloogiliselt olulised nende võime tõttu siduda hapnikku. Need olid esimesed molekulid, mille kolmemõõtmeline struktuur avastati röntgenkristallograafia abil. Komponentide kõrvalekalded võivad põhjustada raskeid haigusi ja häireid.

Hemoglobiin ja müoglobiin erinevad hapniku sidumisafiinsuses. Kuid nende keskne metalliioon on sama, koos samade ligandiga seonduvate molekulidega. Need mõlemad on keha jaoks olulised, kuna ilma nendeta ei kujuta elu ette

Pole seotud postitusi.

Top